El Sistema Proteico Muscular

COLAGENO

Introduccion

El colágeno es una proteína fibrosa que forma el tejido conectivo, y que en los mamíferos y aves constituye una proporción muy importante de las proteínas totales, del orden de un cuarto del total, lo que la hace la mayoritaria. 

Existen varios tipos de colágeno, designados por números romanos. En el colageno de tipo I, el más abundante, la unidad estructural constituyente es el tropocolágeno, una proteína de alrededor de 300.000 de peso molecular, constituida por tres cadenas del mismo tamaño, dos de ellas idénticas, las llamadas a1, y otra ligeramente distinta, la a2. Las tres cadenas están unidas entre sí por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo de los restos de glicina, y por puentes de hidrógeno con las cadenas laterales de la hidroxiprolina, formando una hélice triple, estructura peculiar del colágeno. Esta hélice solamente se rompe en los extremos. 

El colágeno de tipo III está formado por tres cadenas idénticas a1, y tiene la peculiaridad de que en el extremo carboxilo terminal las tres cadenas no están agrupadas en forma de hélice, sino unidas entre ellas por puentes disulfuro. Este tipo de colágeno, situado en en el perimio y endomisio del músculo, parece ser especialmente importante en cuanto a conferir dureza a la carne. 

Las unidades de tropocolágeno, que tienen una longitud de unos 2.800 amstrongs, se encuentran agrupadas de forma paralela, unidas unas a otras para formar las fibras de colágeno. Dentro de las fibras, las unidades están desplazadas aproximadamente un cuarto de su longitud con respecto a las contiguas, y cada unidad dista de la siguiente unos 400 amstrongs.

La composición de aminoácidos del colágeno es bastante particular. La glicina representa, en moles, proximadamente 1/3 de los aminoácidos presentes. También contienen cantidades muy elevadas de prolina, y de hidroxiprolina (hasta el 10%), y es una de las pocas proteínas que contiene hidroxilisina. La presencia de hidroxiprolina suele utilizarse como criterio analítico para evaluar la cantidad de colágeno (tejido conectivo) presente en productos cárnicos picados. 

Tanto la hidroxilisina como la hidroxiprolina se producen después de la síntesis de la cadena polipeptidica, por modificación de los aminoácidos no hidroxilados por enzimas específicos. 

La secuencia primaria de las cadenas del colágeno es también muy peculiar, ya, excepto en los extremos de la cadena, la glicina está distribuida de forma regular, ocupando la posición de uno de cada tres minoácidos. 

Las peculiaridades de la secuencia del colágeno hacen posible su peculiar estructura secundaria. El pequeño tamaño de la glicina permite que se entrecrucen tres cadenas, meintras que la rigidez que produce el anillo de prolina favorece el ángulo de giro que adoptan. 

Al aumentar la edad del animal, el colágeno presenta mayor número de entrecruzamientos por uniones covalentes entre las cadenas. Estos puentes se forman por la acción in icial del enzima lisinoxidasa, que transforma en aldehidos a la lisina o a la hidroxilisina, aldehidos que posteriormente se pueden condensar mediante reacciones químicas espontáneas con otros grupos. 

El calentamiento del colágeno produce su desnaturalización, cuya primera consecuencia es un enorme acortamiento de las fibras, acortamiento que se produce a una temperatura característica para el colágeno de cada especie animal. También se destruye la estructura de triple hélice La temperatura a la que se desnaturaliza el colágeno depende del contenido de prolina e hidroxiprolina: A mayor contenido, mayor es la temperatura necesaria. En este sentido, existe una gran diferencia en contenido de prolina y en la temperatura de desnaturalización entre el colágeno de los animales de sangre caliente y el de los peces, ambas bastante mas pequeñas en los segundos. En algunos peces de aguas frías, el colágeno se desnaturaliza a menos de 20ºC. En el cocinado de los alimentos, parte del colágeno se solubiliza y forma la "gelatina", que imparte viscosidad a los guisos. 

El colágeno es un componente abundante en piel, tendones, sistema vascular y otros materiales de desecho, de donde se puede obtener la gelatina comercial, que es un producto de degradación parcial del colágeno, extraida por calentamiento tras un tratamiento en medio ácido o alcalino. Dependiendo del tipo de tratamiento, se obtiene un tipo de gelatina distinto . La gelatina es un material muy útil en tecnología de los alimentos, para la obtención de geles reversibles térmicamente, de punto de "fusión" muy bajo. Estos geles se forman por enfriamiento mediante la unión de cadenas por reconstrucción parcial de hélices del tipo de las del colágeno, pero con grandes zonas desorganizadas. 

Desde el punto de vista nutricional, el colágeno y aún más la gelatina, son proteínas muy desequilibradas en cuanto a su composición de aminoácidos. El colágeno es muy deficiente en triptófano, y la gelatina prácticamente carece de él, ya que el poco que existía se suele destruir en su preparación. La facilidad con la que se proteoliza depende mucho de us estado. El colágeno nativo es bastante resistente a la proteoliis por parte de la mayoría de las proteinasas, mientras que el colágeno desnaturalizado se hidroliza fácilmente.

MIOGLOBINA

Estructura de la mioglobina

La mioglobina es una proteína sarcoplásmica, responsable del transporte y almacenamiento del oxígeno dentro del tejido muscular.

La mioglobina está formada por una sola cadena polipeptidica de unos 17.800 de peso molecular, unida a un grupo hemo. Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en 1957, un hito de la bioquímica por el que su autor, Jonh Kendrew, recibió el premio Nobel.

La estructura de la mioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de hélices a, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces hidrofóbicos. El grupo hemo se sitúa en una oquedad de la molécula. 

El grupo hemo consiste en un anillo tretrapirrólico con un átomo de hierro en el centro. En condiciones biológicas, y en la carne con buen aspecto, el hierro se encuentra en forma de ion ferroso. El átomo de hierro está enlazado directamente, además de al anillo hémico, a un resto de histidina de la cadena polipeptídica. 

La mioglobina y el color de la carne

la mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de est producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, y así se encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se observa en la parte exterior de la carne. En el interior, la mioglobina no tiene oxigeno unido, estando entonces en forma de desoximioglobina, que tiene un color rojo púrpura más intenso y oscuro que el de la oximioglobina. Estas dos formas son interconvertibles, dependiendo de la presión parcial de oxígeno, y en la práctica, de la superficie de contacto.

En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo y de la cadena de proteína lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La mioglobina con el hierro en forma férrica recibe el nombre de metamioglobina o ferrimioglobina, y tiene un color marrón poco atractivo, el de la carne almacenada demasiado tiempo. Este proceso es reversible, por la acción de un enzima, la metamioglobin-reductasa, en presencia de agentes reductores.

En la oxidación de la mioglobina se puede formar superóxido, que puede dar lugar a reacciones de oxidación de lípidos

Mb-Fe²⁺O₂ → Mb-Fe³⁺ + O₂^•-

Piezas de carne de cordero con la mioglobina en forma de oximioglobina (izquierda) y metamioglobina (derecha). Es evidente la diferencia entre el aspecto (y el atractivo para el consumidor) entre ambos tipos. 

El color de la carne puede conservarse por tratamiento con monóxido de carbono. Este gas reacciona con la mioglobina, uniéndose irreversiblemente al hierro en lugar del oxígeno, formando carboximioglobina.  El color de la carne depende también del pH alcanzado en el proceso de maduración, y la velocidad a la que se alcanza. Sin embargo, esta variación en el color no tiene relación estrictamente con la mioglobina, sino con la textura de las fibras musculares y la forma en la que reflejan y refractan la luz. 

Si se calienta la carne, en el cocinado, la parte proteica de la mioglobina se desnaturaliza rápidamente, permitiendo la oxidación del hierro y produciendo el ferrihemocromo, que tienen el color marrón de la carne cocinada. 

En los productos curados, el óxido nítrico (NO), procedente de la reducción de los nitritos utilizados como aditivo, se une al hierro de la mioglobina, dando nitrosilmioglobina, pigmento de color rojo, pero relativamente inestable. La desnaturalización de la proteína permite que se una al hierro un segundo NO, que estabiliza el color formando ferrohemocromo.